分子伴侶

圖1：細菌的GroES/GroEL分子伴侶複合體俯視圖

分子伴侶（英語：chaperone，molecular chaperone）又譯侶伴蛋白、伴護蛋白、分子伴護蛋白，是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質摺疊的蛋白質。利用ATP協助蛋白質摺疊，只是一部分分子伴侶的功能；分子伴侶如 Asf1 者，能在細胞分裂過程中提升DNA解螺旋酶的活性並且將母鏈的組織蛋白傳遞到子鏈。

分子伴侶與伴侶素（chaperonin）不同，後者只是分子伴侶中的一種，前者還包括熱休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 兩個家族。

生理功能

雖然蛋白質的三維結構是由它自身的胺基酸序列決定的，但並非所有蛋白質都能自然摺疊到其自然狀態（native status，即蛋白質能發揮其功能的最終狀態），很多蛋白質的摺疊或者是在高溫失活後（即所謂的熱休克，heat shock），都通常需要分子伴侶的協助達到或恢復到其自然狀態。其實，分子伴侶並不是只在熱休克時才出現的，它們一直存在於細胞內。蛋白質在摺疊時，總體來說是朝著降低能量的方向進行的。不過有時候它會進入所謂的「能井」中（見圖2 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館））。這些狀態並非其能量最低狀態，但是蛋白質卻因為缺乏外源能量而不能越出能井，或者是要很長的時間才能做到。這時分子伴侶會發揮其作用，幫助蛋白質摺疊回正確狀態並加速這一過程。從另一個角度看，所有的分子伴侶都能識別疏水性區域。因為自然狀態下的蛋白質會隱藏其疏水性區域，只有在不正確摺疊的情況下才暴露出這些區域。分子伴侶便依靠疏水性作用與其受質結合，發揮作用。

而分子伴侶Asf1則有著另外的功能。法國一個由Genevieve Almouzni帶領的研究小組通過遏制該蛋白，使用細胞分裂抑制劑和添加過量的組織蛋白來研究該分子伴侶的功能。他們發現，如果細胞內該蛋白被遏制，細胞周期會停滯於S期。不過DNA複製的起始無礙，而複製的過程也不會受到任何檢查點（checkpoint）的阻撓。該小組人員懷疑該蛋白和解螺旋酶的活性有關。當Asf1不存在時，解螺旋酶功能失常。當細胞受到分裂抑制劑處理後，細胞分裂停止，而Asf1的含量也上升。另外，當細胞內被人工添加過量的組織蛋白時，Asf1因忙於接載這些外源的組織蛋白而不能處理母鏈上的組織蛋白，細胞周期因此而停止。因此研究人員推測，Asf1傳遞母鏈上的組織蛋白到子鏈，完成染色質的組裝。

主要分子伴侶家族

分子伴侶中很大一部分是熱休克蛋白（反過來也未必成立，就是說，並非所有熱休克蛋白都是分子伴侶）。這些蛋白在所謂的壓力源的刺激下，如高溫，葡萄糖供應不足，身體受到感染和癌症被活化。下面根據Ranford, J.C. et al.列出主要的分子伴侶。

家族	功能
伴侶素10	伴侶素60的輔助伴侶素，幫助Hsp60的受質摺疊以利於其與Hsp60結合。
小熱休克蛋白	包括多種蛋白質，依靠ATP發揮其功能，與非自然態蛋白質結合。
Hsp40	輔助伴侶素，調節Hsp70的活性。不過其中一些能與非自然態蛋白質結合。
Hsp60	通過ATP幫助15-30%的細胞蛋白質進行摺疊。
Hsp70	防止未摺疊的多肽鏈粘連聚集，解聚多疊體蛋白質，參與蛋白質運輸，調節熱休克應答。
Hsp90	與一些激酶和類固醇受體一同作用於信號傳導通路，也可能會發揮一些「典型」分子伴侶的作用。
Hsp100	解聚蛋白質多疊體和聚集體。
Hsp110	與Hsp70高度同源，功能未知。

參見

• 蛋白質摺疊
• 熱休克蛋白
• 蛋白酶體