胱抑素

现有可用的蛋白结构：
Pfam	结构（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	结构概要
PDB	PDB 1a67 PDB 1a90 PDB 1cew PDB 1cyu PDB 1cyv PDB 1dvc PDB 1dvd PDB 1eqk PDB 1g96 PDB 1gd3

蛋白酶抑制剂I25，胱抑素
蛋白酶抑制剂I25，胱抑素
	来自PDB条目3L0R的软蜱非洲钝缘蜱的免疫调节唾液胱抑素的晶体结构。
鉴定
标志	Prot_inh_cystat
Pfam	PF00031（旧版）
Pfam宗系	CL0121（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR000010
SMART（英语：Simple Modular Architecture Research Tool）	SM00043
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00259
Pfam
现有可用的蛋白结构：
Pfam	结构（旧版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英语：PDBsum）	结构概要
PDB	PDB 1a67 PDB 1a90 PDB 1cew PDB 1cyu PDB 1cyv PDB 1dvc PDB 1dvd PDB 1eqk PDB 1g96 PDB 1gd3

胱抑素（英语：Cystatin），是个半胱氨酸蛋白酶抑制剂家族，它们具有序列同源性和位于反平行β折叠顶部的α螺旋的共同三级结构。该家族被细分如下所述。

胱抑素与胎球蛋白、激肽原、富含组氨酸的糖蛋白和胱抑素相关蛋白质具有相似性。^[2]^[3]^[4]胱抑素主要抑制属于肽酶家族C1（木瓜蛋白酶家族）和C13（豆荚蛋白家族）的肽酶（蛋白酶的另一个术语）。众所周知，它们会错误折叠形成类淀粉蛋白沉积物，并与多种疾病有关。^{[来源请求]}

种类

胱抑素家族包括：

1型胱抑素，是在细胞内的并存在于许多细胞类型的胞质溶胶中，但也可以显着浓度出现在体液中。它们是约100个残基的单链多肽，既没有二硫键也没有碳水化合物侧链。1型胱抑素也叫Stefin（以首次发现它们的Stefan研究所（英语：Jožef Stefan Institute）命名）^[5]）
2型胱抑素，主要是细胞外分泌的多肽，主要是酸性的，含有四个已知形成两个二硫键的保守半胱氨酸残基，可能是糖基化和/或磷酸化的。它们是用19到28个残基的信号肽合成的。它们分布广泛，存在于大多数体液中。^{[来源请求]}
3型胱抑素，是多域蛋白。该组的哺乳动物代表是激肽原。哺乳动物中存在三种不同的激肽原：H-（高分子质量，IPR002395）和 L-（低分子量）激肽原，存在于许多物种中，以及T-激肽原，仅存在于大鼠中。^{[来源请求]}
未分类的胱抑素。这些是在一系列生物体中发现的胱抑素样蛋白：植物中的植物胱抑素、哺乳动物中的胎球蛋白、昆虫胱抑素和粉刺毒液胱抑素，可抑制MEROPS肽酶家族M12（astacin（英语：astacin）/响尾蛇金属内肽酶）的金属蛋白酶。此外，许多胱抑素样蛋白已被证明缺乏抑制活性。^{[来源请求]}

人类胱抑素

CST1、CST2、CST3、CST4、CST5、CST6、CST7、CST8、CST9、CST11、CSTA、CSTB^{[来源请求]}

植物胱抑素

植物胱抑素具有特殊特性，可将其归类为称为植物胱抑素的特殊类别。一种是存在仅存在于植物胱抑素中的N端α螺旋。植物半胱氨酸蛋白酶参与多个过程，包括植物萌发和防御。van Wyk等人发现在大豆中发现了大约19种与水稻胱抑素-I相似的不同胱抑素以及相关的半胱氨酸蛋白酶。^[6]

参见

Affimer，一种基于胱抑素支架的工程蛋白

参考文献

^ Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M. Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata. The Biochemical Journal. July 2010, 429 (1): 103–12. PMC 3523712 . PMID 20545626. doi:10.1042/BJ20100280. ; rendered with PyMOL
^ Rawlings ND, Barrett AJ. Evolution of proteins of the cystatin superfamily. Journal of Molecular Evolution. January 1990, 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. PMID 2107324. S2CID 33504413. doi:10.1007/BF02102453.
^ Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM. Cystatins. Biochemical Society Symposium. 2003, 70 (70): 179–99. PMID 14587292. doi:10.1042/bss0700179.
^ Turk V, Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases. FEBS Letters. July 1991, 285 (2): 213–9. PMID 1855589. S2CID 40444629. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C.
^ Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V. Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes. Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. November 1983, 364 (11): 1481–6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.
^ van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ. cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence. BMC Plant Biology. November 2014, 14: 294. PMC 4243279 . PMID 25404209. doi:10.1186/s12870-014-0294-3.

阅读

Cystatin: a protein that flips out! Interesting PDB structure article at PDBe （页面存档备份，存于互联网档案馆）

Lee C, Bongcam-Rudloff E, Sollner C, Jahnen-Dechent W, Claesson-Welsh L. Type 3 cystatins; fetuins, kininogen and histidine-rich glycoprotein. Frontiers in Bioscience. January 2009, 14 (14): 2911–22. PMID 19273244. doi:10.2741/3422.

外部链接

医学主题词表（MeSH）：Cystatins

[pmid20545626-1] Salát J, Paesen GC, Rezácová P, Kotsyfakis M, Kovárová Z, Sanda M, Majtán J, Grunclová L, Horká H, Andersen JF, Brynda J, Horn M, Nunn MA, Kopácek P, Kopecký J, Mares M. Crystal structure and functional characterization of an immunomodulatory salivary cystatin from the soft tick Ornithodoros moubata. The Biochemical Journal. July 2010, 429 (1): 103–12. PMC 3523712 . PMID 20545626. doi:10.1042/BJ20100280. ; rendered with PyMOL

[PUB00003412-2] Rawlings ND, Barrett AJ. Evolution of proteins of the cystatin superfamily. Journal of Molecular Evolution. January 1990, 30 (1): 60–71. Bibcode:1990JMolE..30...60R. PMID 2107324. S2CID 33504413. doi:10.1007/BF02102453.

[PUB00014312-3] Abrahamson M, Alvarez-Fernandez M, Nathanson CM. Cystatins. Biochemical Society Symposium. 2003, 70 (70): 179–99. PMID 14587292. doi:10.1042/bss0700179.

[PUB00001614-4] Turk V, Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases. FEBS Letters. July 1991, 285 (2): 213–9. PMID 1855589. S2CID 40444629. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C.

[5] Machleidt W, Borchart U, Fritz H, Brzin J, Ritonja A, Turk V. Protein inhibitors of cysteine proteinases. II. Primary structure of stefin, a cytosolic protein inhibitor of cysteine proteinases from human polymorphonuclear granulocytes. Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. November 1983, 364 (11): 1481–6. PMID 6689312. doi:10.1515/bchm2.1983.364.2.1481.

[6] van Wyk SG, Du Plessis M, Cullis CA, Kunert KJ, Vorster BJ. cysteine protease and cystatin expression and activity during soybean nodule development and senescence. BMC Plant Biology. November 2014, 14: 294. PMC 4243279 . PMID 25404209. doi:10.1186/s12870-014-0294-3.

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